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Micron Document

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<title>Kinine</title>

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<h1 id="firstHeading" class="firstHeading mw-first-heading"><span class="mw-page-title-main">Kinine</span></h1>

</header>

</div>

<div id="mw-content-text" class="mw-body-content mw-content-ltr" lang="de" dir="ltr"><div class="mw-content-ltr mw-parser-output" lang="de" dir="ltr"><p><b>Kinine</b> sind zu den <a href="Gewebshormon" class="mw-redirect" title="Gewebshormon">Gewebshormonen</a> zählende biologisch aktive Oligo<a href="Peptide" class="mw-redirect" title="Peptide">peptide</a>, sie werden von <a href="Kallikrein" title="Kallikrein">Kallikrein</a> aus <b>Kininogenen</b> (inaktive Vorstufe von Kininen) freigesetzt. Das Kinin-Kallikrein-System oder einfach Kininsystem ist ein schlecht abgrenzbares System von <a href="Blut" title="Blut">Blut</a>-<a href="Protein" title="Protein">Proteinen</a>, das eine Rolle bei <a href="Entz%C3%BCndung" title="Entzündung">Entzündung</a>, <a href="Blutdruck" title="Blutdruck">Blutdruckkontrolle</a>, <a href="Blutgerinnung" class="mw-redirect" title="Blutgerinnung">Gerinnung</a> und <a href="Schmerz" title="Schmerz">Schmerz</a> spielt. Seine wichtigen Mediatoren <a href="Bradykinin" title="Bradykinin">Bradykinin</a> und Kallidin sind <a href="Vasodilatator" class="mw-redirect" title="Vasodilatator">Vasodilatatoren</a> und wirken auf viele Zelltypen.

</p>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Physiologische_Bedeutung">Physiologische Bedeutung</h2></div>

<ul><li>Kinine sind möglicherweise für die Aktivität glattmuskulärer Organe zuständig.</li>

<li>Sie regulieren die Gefäßweite und Gefäßdurchlässigkeit.</li>

<li>Sie beeinflussen die Erregung sensibler Strukturen (Schmerzen).</li>

<li>Sie sind an der Entstehung von Schock und Entzündung beteiligt.</li></ul>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Rolle_bei_der_Erkrankung">Rolle bei der Erkrankung</h2></div>

<p>Störungen des Kinin-Kallikrein-Systems bei Erkrankungen sind im Allgemeinen noch nicht ausreichend geklärt. Das System ist Gegenstand einer umfangreichen Forschung auf Grund seines Zusammenhangs mit den <a href="Entz%C3%BCndung" title="Entzündung">Entzündungs</a>- und <a href="Blutdruck" title="Blutdruck">Blutdrucksystemen</a>.

</p>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Geschichte">Geschichte</h2></div>

<p>Das System wurde <a href="1909" title="1909">1909</a> (Abelous & Bardier) entdeckt, als Forscher feststellten, dass eine Injektion mit <a href="Urin" title="Urin">Urin</a> (mit hohem Kiningehalt) zu <a href="Hypotonie" class="mw-redirect" title="Hypotonie">Hypotonie</a> (niedriger Blutdruck) führte. Die Forscher Emil Karl Frey, Heinrich Kraut und Eugen Werle entdeckten hochmolekulares Kininogen im Urin etwa <a href="1930" title="1930">1930</a>.

</p>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Mitglieder">Mitglieder</h2></div>

<p>Das System besteht aus einer Reihe großer Proteine, einigen kleinen <a href="Polypeptid" class="mw-redirect" title="Polypeptid">Polypeptiden</a> und einer Gruppe von <a href="Enzyme" class="mw-redirect" title="Enzyme">Enzymen</a>, die die Substanzen aktivieren und deaktivieren.

</p><p>Folgende Kinine sind bekannt

</p>

<dl><dd><ul><li><a href="Bradykinin" title="Bradykinin">Bradykinin</a></li>

<li>Lysylbradykinin</li>

<li>Harnkinin</li>

<li>Neurokinin</li>

<li>Kolostkinin</li></ul></dd></dl>

<div class="mw-heading mw-heading3"><h3 id="Proteine">Proteine</h3></div>

<p>Hochmolekulares Kininogen (HMW-Kininogen) und niedermolekulares Kininogen (LMW-Kininogen) sind Vorläufer der Polypeptide. Sie weisen per se eine Wirkung auf.

</p>

<ul><li>HMW-Kininogen wird von der <a href="Leber" title="Leber">Leber</a> zusammen mit Präkallikrein (siehe unten) gebildet. Es wirkt hauptsächlich als Kofaktor auf Gerinnung und Entzündung und hat keine <a href="Intrinsisch" title="Intrinsisch">intrinsische</a> katalytische Wirkung.</li>

<li>LMW-Kininogen wird lokal von zahlreichen Geweben gebildet und zusammen mit Gewebekallikrein sezerniert.</li></ul>

<div class="mw-heading mw-heading3"><h3 id="Polypeptide">Polypeptide</h3></div>

<ul><li><a href="Bradykinin" title="Bradykinin">Bradykinin</a> (BK), das am B2-Rezeptor und geringfügig auch am B1-Rezeptor wirkt, wird produziert, wenn Kallikrein es aus HMW-Kininogen freisetzt. Es ist ein <a href="Nonapeptid" class="mw-redirect" title="Nonapeptid">Nonapeptid</a> mit der <a href="Aminos%C3%A4ure" class="mw-redirect" title="Aminosäure">Aminosäure</a>-Sequenz Arg-Pro-Pro-Gly-Phe-Ser-Pro-Phe-Arg.</li>

<li>Kallidin (KD) wird durch Gewebekallikrein aus LMW-Kininogen freigesetzt. Es ist ein <a href="Peptid" title="Peptid">Decapeptid</a>.</li></ul>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Enzyme">Enzyme</h2></div>

<ul><li><a href="Kallikrein" title="Kallikrein">Kallikreine</a> (Gewebe- und Plasmakallikrein) sind <a href="Serinprotease" class="mw-redirect" title="Serinprotease">Serinproteasen</a>, die Kinine (BK und KD) aus Kininogenen freisetzen. Präkallikrein ist der Vorläufer von Plasmakallikrein. Es kann Kinine erst aktivieren, nachdem es selbst durch <a href="Faktor_XII" class="mw-redirect" title="Faktor XII">Faktor XII</a> oder andere Stimuli aktiviert wurde.</li>

<li><a href="Carboxypeptidase" class="mw-redirect" title="Carboxypeptidase">Carboxypeptidasen</a> liegen in zwei Formen vor: N zirkuliert und M ist membrangebunden. Sie entfernen Arginin-Reste am Carboxy-terminalen Ende von BK und KD.</li>

<li><a href="Angiotensin_Converting_Enzyme" class="mw-redirect" title="Angiotensin Converting Enzyme">Angiotensin Converting Enzyme</a> (ACE), auch als <i>Kininase II</i> bezeichnet, inaktiviert eine Reihe von Peptid-Mediatoren, einschließlich Bradykinin. Es ist besser bekannt wegen der Aktivierung von <a href="Angiotensin" class="mw-redirect" title="Angiotensin">Angiotensin</a>.</li>

<li><a href="Neutrale_Endopeptidase" class="mw-redirect" title="Neutrale Endopeptidase">Neutrale Endopeptidase</a> deaktiviert ebenfalls Kinine und andere Mediatoren.</li></ul>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Pharmakologie">Pharmakologie</h2></div>

<p>Die Hemmung von ACE mit <a href="ACE-Hemmer" title="ACE-Hemmer">ACE-Hemmern</a> führt zu einer Abnahme von Angiotensin (einem <a href="Vasokonstriktor" class="mw-redirect" title="Vasokonstriktor">Vasokonstriktor</a>), aber auch zu einer Zunahme von Bradykinin auf Grund eines reduzierten Abbaus. Dies erklärt, warum manche Patienten unter der Therapie mit ACE-Hemmern einen trockenen <a href="Husten" title="Husten">Husten</a> entwickeln, und manche mit einem <a href="Angio%C3%B6dem" class="mw-redirect" title="Angioödem">Angioödem</a> reagieren, einer gefährlichen Schwellung des Kopf- und Halsbereichs.

</p><p>Es gibt Hypothesen, wonach viele der günstigen Wirkungen von ACE-Hemmern auf ihrer Beeinflussung des Kinin-Kallikrein-Systems beruhen. Dies beinhaltet ihre Wirkungen bei <a href="Arterielle_Hypertonie" title="Arterielle Hypertonie">arterieller Hypertonie</a>, beim <a href="Kardiales_Remodeling" title="Kardiales Remodeling">ventrikulären Remodeling</a> (nach einem Myokardinfarkt) und möglicherweise bei <a href="Diabetische_Nephropathie" title="Diabetische Nephropathie">diabetischer Nephropathie</a>.

</p>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Abbau_und_Synthese_von_Kininen">Abbau und Synthese von Kininen</h2></div>

<ul><li>Abbau:</li></ul>

<p>Die <b>Kininfreisetzung</b> wird durch <a href="Aprotinin" title="Aprotinin">Aprotinin</a><sup id="cite_ref-1" class="reference"><a href="#cite_note-1"><span class="cite-bracket">[</span>1<span class="cite-bracket">]</span></a></sup> gehemmt.

</p>

<ul><li>körperliche Synthese:</li></ul>

<p><b>Kinin</b> wird proteolytisch durch Abbau von <a href="Bradykinin" title="Bradykinin">Bradykinin</a>, zu anderen Kininen (durch Kininase II) metabolisiert.

</p>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Literatur">Literatur</h2></div>

<ul><li>J. E. Abelous, E. Bardier: <i>Les substances hypotensives de l'urine humaine normale.</i> In: <i>CR Soc Biol.</i> Band 66, 1909, S. 511–520.</li>

<li>A. Dendorfer, S. Wolfrum, P. Dominiak: <i>Pharmacology and cardiovascular implications of the kinin-kallikrein system.</i> In: <i><a href="Jpn_J_Pharmacol" class="mw-redirect" title="Jpn J Pharmacol">Jpn J Pharmacol</a>.</i> Band 79, 1999, S. 403–426. <a class="external mw-magiclink-pmid" rel="nofollow" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/10361880?dopt=Abstract">PMID 10361880</a>.</li>

<li>H. Kraut, E. K. Frey, E. Werle: <i>Der Nachweis eines Kreislaufhormon in der Pankreasdrüse.</i> In: <i><a href="Hoppe_Seylers_Z_Physiol_Chem" class="mw-redirect" title="Hoppe Seylers Z Physiol Chem">Hoppe Seylers Z Physiol Chem</a>.</i> Band 189, 1930, S. 97–106.</li>

<li>R. A. Skidgel, F. Alhenc-Gelas, W. B. Campbell: <i>Relation of cardiovascular signaling by kinins and products of similar converning enzyme systems; prologue: kinins and related systems. New life for old discoveries.</i> In: <i>Am J Physiol Heart Circ Physiol.</i> Band 284, 2003, S. H1886–H1891. <a class="external mw-magiclink-pmid" rel="nofollow" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/12742820?dopt=Abstract">PMID 12742820</a>.</li></ul>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Anmerkungen">Anmerkungen</h2></div>

<li id="cite_note-1"><span class="mw-cite-backlink"><a href="#cite_ref-1">↑</a></span> <span class="reference-text">Vgl. etwa <i>Proteinaseninhibition verringert die Häufigkeit postoperativer Komplikationen. Trasylol schützt den Patienten vor den Folgen von Hypoxie und Acidose.</i> In: <i>Der Anaesthesist.</i> Band 33, Heft 1, Januar 1984, S. A 17 (Anzeige von Bayer Leverkusen).</span>

</li>

</ol></div><div><div class="zim-footer">

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